Профессоры Университета Гронингена, Баук Дижкстра и Лубберт Дижкуизен расшифровали структуру и функциональный механизм энзима глюкансахарозы (glucansucrase), который играет важную роль в формировании зубного налета. Эти знания окажут значительную помощь в идентификации субстанций, которые тормозят энзим. Просто добавление этого вещества в зубную пасту или даже в сладости оставит понятие такой проблемы как кариес в прошлом.

Результаты исследования были опубликованы в журнале Протоколы Национальной Академии Наук (PNAS).
Исследователи Университета Гронингена получили глюкансахарозы из бактерии молочной кислоты Lactobacillus reuteri, которая присутствует в человеческом рте и пищеварительном тракте. Бактерии используют энзим глюкансахарозы, чтобы преобразовывать сахар из пищи в длинные, липкие сахарные цепи. Они используют этот клей, чтобы таким способом самим прикрепляться к зубной эмали. Основной причиной зубного разрушения является бактерия Streptococcus mutans, которая также использует этот энзим. Прикоснувшись к зубной эмали, эти бактерии начинают ферментировать сахара, вырабатывая кислоты, которые растворяют кальций в зубах. Перед вами процесс развития кариеса, пишет sunhome.ru

Используя белковую кристаллографию, исследователи смогли объяснить трехмерные структуры (3D) энзима. Исследователям Гронингена первым удалось добиться успеха в кристаллизации глюкансахарозы. Кристаллическая структура обнаружила, что складной механизм белка уникален. Различные области энзима не сформированы лишь единственной, линейной аминокислотной цепью, а с двух частей, которые собираются через структуру U-образной цепи; это является первым сведением о подобном складном механизме в литературе.

Разгадка структуры 3D обеспечила исследователям подробное понимание функционального механизма энзима. Энзим расщепляет сахарозу на фруктозу и глюкозу, затем добавляет молекулу глюкозы к растущей сахарной цепи. До сих пор научное общество допускало, что оба процесса были выполнены разными частями энзима. Тем не менее, модель созданная исследователями Гронингена выявила, что обе деятельности происходят на том же активном месте энзима.

Ученые ожидают, что специфические компоненты, тормозящие деятельность энзима глюкансахарозы, помогут предотвратить прикрепление бактерий к зубной эмали. Информация о структурном и функциональном механизме энзима стала решающей для разработки таких компонентов торможения. До сих пор, еще не было известно об успехах в исследовании такого рода. "Различные факторы торможения рассматривались не только с точки зрения блокирования глюкансахарозы, но также и пищеварительного энзима амилазы в нашей слюне, которая нужна для деградации крахмала" - отметил Дижкуизен.

Кристаллическая структура также обеспечивает объяснение этого двойного торможения. Данные, опубликованные учеными Гронингена, показывают, что белки глюкансахарозы наиболее вероятно, формируются из энзимов амилазы, которые деградируют крахмал. "Мы уже раньше знали, что два энзима были аналогичными" - сообщил Дижкуизен - "но кристаллическая структура обнаружила, что активные места фактически идентичны. Будущие компоненты торможения, таким образом, должны быть направлены к очень специфическим целям поскольку оба энзима тесно связанны по происхождению".

Дижкуизен отмечает, что в скором будущем вещества тормозящие деятельность глюкансахарозы будут добавляться в зубную пасту и средства для полоскания. Возможно, их даже станут добавлять в сладости. Эти вещества помогут защитить зубы от вредного воздействия сахара. Тем не менее, ученые вовсе не хотят сказать, что люди навсегда смогут забыть о зубных щетках: необходимость чистить зубы будет существовать всегда.

E-NEWS.COM.UA